Ферменттер

Ферменттер (лат. fermentum — «ашу») немесе энзимдер (гр. ζύμη — «ішінде», гр. ἔνζυμον «ашытқы») — барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді.^[1]

Ферменттер жасушаларда синтезделіп, биохимиялық реакцияларға қатысатын ақуыздық табиғаттағы биокатализатор болып табылады. Фермент немесе энзим 19 ғ. Ван Гельмонт ұсынған) алғашқыда ашыту үдерістерінде анықталған зат. Энзимология, ферментология – ферменттерді зерттейтін ғылым саласы. Ол басқа ғылымдармен: биология, генетика, фармакология, химиямен тығыз байланысты. Ферменттердің қызметі туралы алғашқы ғылыми еңбекті Кирхгофф (1814) жариялады. Кейін ашу үдерісі ашытқы жасушаларында ғана өтеді деген ұйғарым жасаған Л. Пастерге (1871), Либих ферменттер жасушалардың өмір сүруіндегі пайда болған өнім, ол жасушада да, олардан бөлек те қызмет атқарады деген қарсы пікір білдірді. Либихтің ғылыми көзқарасы М. Манассеина (1871), Бухнер (1897) зерттеулерінде эксперимент жүзінде дәлелденді. Жасушаларда синтезделген ферменттер өзіне тән арнайы қызметтерін организмнің барлық мүшелерінде атқарады. Ферменттік қасиет, негізінен глобулалық құрылымдағы ақуыздарға тән екені белгілі. Бірақ, қазіргі кезде кейбір фибриллалық ақуыздар да (актин, миозин) катализдік көрсететіні анықталды.

Ферменттер өз әсерін өте аз мөлшерде катализаторға ұқсас жүргізеді. Фермент өзінің әсер етуші заты – субстратпен (S) ферменттік реакция жүргенде фермент-субстраттық кешен (аралық зат) түзеді. Бұл кешеннің қызметі өте күрделі, ол субстрат пен фермент молекулалары конформациясы мен энергиясын және химиялық байланыстарын өзгертеді. Реакция өткен соң фермент-субстраттық кешен жаңа қалыпқа ауысып, фермент-реакция өнімі кешеніне айналады. Содан кейін ол фермент және реакция өніміне (Р) жекеленіп бөлінеді:

S + E → S·E → EP → E + P

Ферменттердің катализдік ерекшелігіне келесі қасиеттері жатқызылады:

1. Фермент өздігінен жаңа реакция жүргізбейді. Ол тек термодинамикалық мүмкін реакцияны ғана жүргізеді. Реакция барысында активтендіру энергиясы төмендейді. Реакцияның үлкен кедергі энергиясын сатылап бөліп, төмендету және активтендіру энергиясын жоғарлату арқылы реакция жылдамдығын жоғарлатады.
2. Фермент басталған реакцияның бағытын өз бетінше өзгерте алмайды. Ол бір ғана реакция өнімі түзілуі бағытында жұмыс істейді. Мысалы, глюкокиназа глюкозадан тек глюкоза-6-фосфат түзілуін жүргізеді.
3. Фермент қатысатын реакция қайтымды болса, ол реакцияны екі бағытта да жүргізе алады. Мысалы, көмірсулардың гликолиздік ыдырауына қатысатын фосфогексо-изомераза, альдолаза, фосфоглицерат-киназа, фосфоглицератлидаза және т.б.

Ферменттердің құрылысы

Тірі организмде жүретін барлық процестер ферменттердің қатысуымен атқарылады. Олардың әсерімен қорек құрамындан күрделі заттар қарапайым қосылыстарға ыдырап, соңынан олардан осы организмге тән макромолекулалар түзіледі.

Ферменттерге өте зор талғамдылық қасиет тән. Әр фермент тек белгілі бір затқа, белгілі бір байланыс түріне әсер етеді. Мысалы, мальтоза қантын ыдырататын мальтаза ферменті басқа қанттарға эсер етпейді.

Ферменттер әрекетінің негізіңде үш түрлі әсер жатады

1. жинақтау (концентрациялау әсері);
2. бағдарлау (ориентациялау) әсері;
3. көп бағытты катализ.

Ферменттер алдымен ершндіден қоректі заттар субстратының әр түрлі молекулаларын талғап алып, оларды өз беткейіне жинақтайды, қоректі қорыту процесіне дайындайды, ал ферменттер олардың химиялық өзтерістерін тездетеді.

Белоктар, майлар, көмірсулар молекулаларының құрамы ндағы ком-поненттер көбінесе ангидридтік байланыстар арқылы полимерлер түзеді. Бұл байланыстар ферменттердің әрекетімен су қосу арқылы (гидролиз) үзіледі. Соидықтан бұл процесті гидролиздік ыдырау, ал оны қамтамасыз ететін ферменттерді гидролазалар деп атаңды.

Ас қорыту жолында қоректік заттар түрлі микроорганизмдер ферменттерінің әсерімен биологиялык, өндеуден де өтеді. Ас қорыту жүйесінің айтарлықтай көлемді алдынғы бөлімдерінде (қарывда) және ішектің кеңіген соңғы бөлімдерінде (әсіресе бүйенде) алуан түрлі микроорганизмдер өздеріне қолайлы жағдай тауып (түрақты жылылық, кажетті ылғалдьгқ, сілтілік не байтарап орта, мол және үздіксіз келіп тұратын қоректік заттар), тез көбейіп өседі де, қоректі тездетіп ыдыратуға көмектеседі. Өсімдік тектес азық құрамында организмде қиын қорытылатын және ас қорыту сөлдерінде ерімейтін заттарға бай клетчатка көп мөлшерде болады. Ал ас қорытатын сөлдер құрамында оны ыдырататын ферменттер болмайды. Сондықтан клетчатка тек микроорганизмдер ферменттерінің әсерімен қорытылады. Тоқ ішекте микроорганизмдер әрекетімен белоктар шіріп, майлар тотығып, көмірсулар ашиды, организмге қажет көптеген заттар (амин қышқылдары, дәрмендәрілер т.б.) түзіледі да, бұл молекулалардың өзара әрекеттесуін тездетеді. Ферменттердің бұл әрекетін жинақтау (концентрациялау) әсері деп атайды. Қоректік заттардың ыдырау процесі дұрыс жүру үшін фермент беткейіне жинақталған субстраттар молекулаларының белгілі аудандары бірбірімен жанасуы керек, демек олар бірінебірі бағдарлануы керек. Ферменітердің осындай бағдарлау әрекетінің әсерінен қоректік заттардың ыдырау процесі мығдаған есеге шапшандайды.

1. Барлық ферменттер глобулярлы нәруыздар болып келеді.
2. Ферменттер туралы ақпарат басқа нәруыздар сияқты ДНҚ-да кодталған.
3. Ферменттер катализатордың қызметін атқарады.
4. Ферменттердің болуы реакцияның соңғы өнімінің табиғатына әсер етпейді.
5. Ферменттер эффективті жұмыс жасайды, аз мөлшері субстраттың көп мөлшерін өнімге айналдырады. Мысалы, бір каталаза ферментінің молекуласы қалыпты дене температурасында бір секунд аралығында 600 мың сутегінің асқын тотығының молекуласын су мен оттекке ыдыратады. Орташа алғанда ферменттер бір секунд ішінде 1000 жуық реакцияларды катализдейді. Катализаторларсыз реакциялар миллион есе баяу жүретін еді.
6. Ферменттер жоғары және арнайы маманданған, бір фермент тек бір субстратты катализдейді.
7. Ферментпен катализдейтін реакция қайтымды болып келеді.

Ферменттердің классификациясы

1. Оксиредуктаза — электрондардың тасымалын катализдейді, тотығу-тотықсыздану реакциялары. Мысалы, каталаза ферменті.
2. Трансфераза — функционалды топтардың және молекулалық қалдықтардың бір қосылыстан екінші қосылысқа тасымалдайды. Мысалы, фосфотрансфераза, аминотрансфераза.
3. Гидролаза — гидролитикалық ыдырау реакция жылдамдығын жылдамтады. Мысалы, пепсин, мальтаза т.б.
4. Лиазалар – молекулалар арасындағы химиялық байланыстарды гидролиз реакциясыз катализдейді,бір өнімнің ішінде қос байланысты түзеді. Субстратты ыдыратады және жаңа өнімді синтездейді.
5. Изомеразалар – бір субстрат молекуласының құрылымдық немесе кеңістіктік өзгерістерді катализдейді, изомерлі формалар түзіледі.
6. Лигазалар – синтез раекцияларын жылдамдатады, энергияңа бай байланыстарды ыдыратады.Изомеразалар – бір субстрат молекуласының құрылымдық немесе кеңістіктік өзгерістерді катализдейді, изомерлі формалар түзіледі.

Ферменттер құрылыс бойынша: біркомпонентті және екікомпонентті бөліп бөлінеді. Біркомпонентті фермент тек нәруыздан құралады, ал екікомпонентті фермент нәруызды және нәруызды емес бөліктер кіреді. Нәруызды бөлікті апофермент деп атайды, ал нәруызды емес бөлікті кофермент деп атайды. Коферменттердің рөлін: В1,В2,В5,В6 және т.б. витаминдер ойнай алады.

Катализдеу реакциясының түрі бойынша ферменттер 6 топқа жіктеледі : оксидоредуктаза, гидролаза, трансфераза, лиаза, изомераза, лигаза

1. Оксидоредуктаза – ферменттер реакцияны катализдейді, онда субстрат атомдарды қабылдайды немесе береді, Н және Оатомдарын немесе электрондарды бір заттан екінші затқа тасымалдайды.(дегидрогеназа, оксидаза .)
2. Гидролаза –Гидролиз реакцияларына қатысады ,реакция нәтижесінде бір субстраттан екі өнім пайда болады .Мысалы :липаза, пептидаза, амилаза.Гидролитикалық ферменттер суға қосады.
3. Трансфераза – … топты алмастыратын фермент .белгілі бір атомның топтарын тасымалдайды: фосфат тобы, амин тобы,метил топтарын. Мысалы мына ферменттер : трансаминаза, киназа .
4. Лиаза — субстраттан атом топтарын тартып алу немесе қосып алу. Мысалы: декарбоксилаза,фумараза,альдола
5. Изомераза — Молекула ішінде өзгерістер жасайды.Олар :изомераза, мутаза.

Лигаза – Екі молекуланың бірігіуін катализдейтін фермент .Екі молекуланы қосып алады, нәтижесінде жаңа байланыс пайда болады .Мысалы : фосфатаза.

Ферменттер катализдейтін химиялық реакциялар

Ферменттер катализдейтін химиялық реакциялар түріне қарай 6 классқа бөлінеді:

1. Нөмірленген тізім элементі
2. Оксидоредуктазалар – тотығу-тотықсыздандыру реакцияларын катализдеді.
3. Трансферазалар — реакцияларда атомдар мен атомдар топтарын тасымалдайды.
4. Гидролазалар — судың қосылуымен химиялық байланыстарды үзеді
5. Лиазалар — субстратты гидролиздік емес жолмен ыдыратып, қос байланыс түзу және керісінше реакцияларды катализдейді. # Изомеразалар – бір изомердің екінші изомерге ауысуын тездетеді.
6. Лигазазалар — АФТ энергиясы арқылы екі әр түрлі қосылыстың конденсиациясын катализдеп, С−С, С−О, С− N , С−S байланысын құрады

Фермент молекуласының ферменттік қасиетін анықтайтын бөлігін ферменттің активті орталығы деп атайды. Ферменттің активті орталығы субстратпен байланысуға және ыдыратып өзгертуге міндетті. Активті орталық бүйір радикалында функционалды тобы р амин қышқылдарының қалдықтарынан түзіледі. Күрделі ферменттерде активті орталыққа амин қышқылдарынан басқа металл иондары мен коферменттер кіреді. Олар катализ процесінде маңызды қызмет атқарады.

Ферменттердің активті орталығында реакцияласуға қабілеті

Ферменттердің активті орталығында реакцияласуға қабілетті топтары бар мынадай амин кышқылдары кездеседі.

• Цистеин, оның кұрамында сульфгидрильдік топ — SН бар;
• Серин, оның құрамында гидроксильдік топ — ОН бар;
• Гистидин, oның құрамында имидазол сақинасы бар;
• Аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылы, ол екеуінің құрамында екінші карбоксильдік топ — СООН бар;
• Триптофан, құрамында индол сақинасы бар;
• Гидрофобты амин қышқылдары, ондай амин қышқылдары құрамында субстраттың полярсыз учаскесіне жақын (туыс) гидрофобты (полярсыз) бүйір топтар болады.